Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/10553/76675
Title: Superóxido dismutasa y catalasa en batterias bioluminiscentes marinas
Other Titles: Superoxide dismutase and catalase in marine bioluminescent bacteria
Authors: González-Lama, Zoilo
Díez del Pino, A.
UNESCO Clasification: 2414 Microbiología
Keywords: Bioluminescent Bacteria
Catalase
Photobacterium
Superoxide Dismutase
Vibrio
Issue Date: 1996
Journal: Boletín - Instituto Español de Oceanografía 
Abstract: Catalase and superoxide dismutase (SOD) were studied in strains of marine bioluminescent bacteria. We found several isozymes of catalase in these strains and only one isozyme of superoxide dismutase. We observed that catalase levels rose as bioluminiscence emission fell. A dark strain ofPhotobacterium phosphoreum var. K showed the maximun levels of catalase. There are two types of catalases in this strain: an isozyme of pI 7.2 inhibited by 3-amino, 1, 2, 4-triazole and others isozymes resistent to this inhibitor. All isozymes of catalase from these bioluminescent marine bacteria are hemo-proteins, since they were inhibited by cianyde and azide. The single isozyme of SOD is a Fe-SOD.
Han sido estudiadas la catalasa y la superóxido dismutasa (SOD) de bacterias bioluminiscentes marinas. Hemos encontrado varios isoenzimas de catalasa y un isoenzima de superóxido dismutasa y se ha observado que a menor luminiscencia los niveles de catalasa son mayores. Una variante de Photobacterium phosphoreum var K (cepa mutante que carece de bioluminiscencia) mostró los múximos niveles de catalasa. Hay dos tipos de catalasas en esta estirpe, una de pI 7, 2 que es inhibida por el 3-amino, 1, 2, 4-triazol y otros isoenzimas que son resistentes a la acción de este inhibidor. Todas las cata1asa de estas bacterias bioluminiscentes marinas son hemoproteínas, ya que son inhibidas por la azida y el cianuro. El isoenzima de SOD es una Fe-SOD.
URI: http://hdl.handle.net/10553/76675
ISSN: 0074-0195
Source: Boletin - Instituto Español de Oceanografía [ISSN 0074-0195], v. 12 (2), p. 131-137, (Diciembre 1996)
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